U. de Chile identifica en el desierto de Atacama una enzima capaz de degradar plástico PET

Un equipo del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile, liderado por el investigador Sebastián Rodríguez, identificó y caracterizó PETS26b, una enzima bacteriana proveniente de microorganismos del desierto de Atacama capaz de degradar tereftalato de polietileno (PET), el plástico presente en botellas, envases y fibras textiles. El estudio fue publicado en la revista Protein Science.

Por qué buscar enzimas en el lugar más seco del planeta

La elección del desierto de Atacama como territorio de exploración no fue casual. Para el equipo del CeBiB, los ambientes extremos —esos donde casi nada sobrevive— son precisamente los que ofrecen las moléculas más inusuales y con mayor potencial biotecnológico. Así lo explicó Juan Asenjo, investigador principal y director del CeBiB: «Una de las formas más eficientes para encontrar compuestos novedosos, por ejemplo antibióticos, anticancerígenos o enzimas, es recurrir a microorganismos que habiten ambientes extremos, como grandes profundidades marinas, la Antártica, el Desierto de Atacama -el más seco del planeta, con altísima radiación, altas concentraciones de sales y temperaturas extremas- o incluso el planeta Marte, que es nuestra próxima apuesta».

Un contaminante que lleva dos décadas desafiando a la ciencia

El PET se volvió omnipresente por una razón simple: es barato, resistente y funcional. Pero esa misma resistencia es la que lo convirtió en uno de los contaminantes plásticos más persistentes del planeta, capaz de acumularse en el ambiente durante décadas sin descomponerse. Desde hace veinte años se sabe que existen enzimas microbianas con la capacidad de degradarlo, pero buena parte de su funcionamiento, su origen evolutivo y su verdadero potencial de uso siguen siendo un signo de interrogación para la ciencia.

De 27 candidatas a una sola protagonista

Para intentar despejar esas dudas, el equipo del CeBiB recurrió a un análisis bioinformático que identificó 27 enzimas putativas presentes en genomas de microorganismos del desierto de Atacama. De ese universo de candidatas, una destacó por sobre el resto en los ensayos iniciales: PETS26b. «Entre ellas, la PETS26b destacó por mostrar una mayor actividad en la degradación de ésteres sintéticos y de PET en polvo en ensayos iniciales. Este desempeño superior nos llevó a priorizarla y profundizar en su estudio, con el objetivo de evaluar su potencial y también para resolver la pregunta de qué función realmente podría cumplir esta enzima en los microorganismos de donde proviene», señaló Sebastián Rodríguez, autor principal de la publicación.

La confirmación experimental y su valor para la economía circular

Los experimentos posteriores confirmaron lo que los primeros ensayos sugerían: PETS26b es capaz de degradar PET y sus compuestos derivados. Para el equipo, ese resultado no es un dato menor, sino la validación de la hipótesis central del proyecto. «Estos resultados fueron clave, ya que permitieron validar experimentalmente la hipótesis del proyecto, que planteaba que enzimas provenientes de ambientes extremos podrían presentar actividad sobre plásticos sintéticos. Además, este hallazgo refuerza el potencial de estas enzimas como biocatalizadores en procesos de degradación o valorización de residuos plásticos, abriendo la puerta a futuras aplicaciones en biotecnología ambiental y economía circular», agregó Rodríguez.

El giro: la enzima no evolucionó para comer plástico

Aquí está el hallazgo más llamativo del estudio, y también el más contraintuitivo: todo indica que PETS26b no desarrolló su capacidad degradadora pensando en el plástico, simplemente porque el plástico no existía cuando esta familia de enzimas evolucionó. «Dado que el PET es un material relativamente reciente en términos evolutivos, resulta poco probable que enzimas provenientes de ambientes poco intervenidos, como el Desierto de Atacama, hayan evolucionado específicamente para degradarlo. Esta observación nos llevó a plantear que su función original debía estar asociada a otros sustratos naturales», explicó Rodríguez.

El análisis del contexto genómico de la enzima apuntó a una función original vinculada al metabolismo de carbohidratos y a la degradación de biomasa vegetal. Lo que permite que actúe también sobre el PET es lo que los científicos llaman promiscuidad enzimática: la capacidad de una misma enzima de actuar sobre sustratos distintos a los que originalmente procesaba. «Este hallazgo tiene implicancias importantes, ya que refuerza la idea de que la promiscuidad enzimática -es decir, la capacidad de actuar sobre distintos sustratos- puede ser aprovechada para identificar y desarrollar nuevas aplicaciones biotecnológicas, incluso a partir de enzimas cuya función original era distinta», indicó Rodríguez.

Un desarrollo con escalas en Viena y Dinamarca

Llegar hasta la caracterización de PETS26b tomó más que trabajo de laboratorio en Chile: incluyó colaboración internacional en etapas clave del proceso. «La colaboración con el grupo de la profesora Brigitte Gasser en BOKU, en Viena, fue fundamental para expresar nuestras enzimas en la levadura Pichia pastoris, un huésped muy eficiente y escalable. La profesora Anne Meyer, del DTU en Dinamarca, tiene una importante experiencia en investigar el efecto de la cristalinidad de los plásticos en su degradación enzimática, y un estudiante doctoral nuestro realizó una pasantía de varios meses en su laboratorio», detalló Asenjo.

El resultado confirma, una vez más, que la biodiversidad de los ecosistemas extremos chilenos —de la misma familia que ya sorprendió con pumas y gatos colocolo en la Quebrada de la Plata— sigue teniendo mucho que ofrecerle a la ciencia. Y si de ambientes extremos se trata, el CeBiB ya tiene la vista puesta más allá del desierto: como recordó Asenjo al abrir esta historia, Marte es «nuestra próxima apuesta». El plástico, al parecer, fue solo la primera prueba.